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Defective phosphorylation of a calmodulin-binding protein in cystic-fibrosis submandibular glands.

机译:钙调蛋白结合蛋白在囊性纤维化下颌下腺中的磷酸化缺陷。

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摘要

Calmodulin-binding proteins in fractions purified from human submandibular glands by calmodulin-Sepharose were phosphorylated with [gamma-32P]ATP, in the absence of exogenous protein kinase. The major proteins phosphorylated had molecular masses of 45, 51 and 61 kDa. Phosphorylation was increased by activators of protein kinase C and inhibited by H-7. Phosphorylation of the 61 kDa band was markedly decreased in cystic-fibrosis submandibular glands.
机译:在不存在外源蛋白激酶的情况下,将通过钙调蛋白-琼脂糖从人下颌下腺纯化的级分中的钙调蛋白结合蛋白用[γ-32P] ATP磷酸化。磷酸化的主要蛋白质的分子量为45、51和61 kDa。磷酸化通过蛋白激酶C的激活剂增加,并被H-7抑制。囊性纤维化下颌下腺中61 kDa条带的磷酸化明显降低。

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